Thromb Haemost 1967; 18(01/02): 223-240
DOI: 10.1055/s-0038-1655031
Originalarbeiten — Original Articles — Travaux Originaux
Schattauer GmbH

Uber die chemische Natur des Thromboplastins aus menschlicher Hirnsubstanz

E Hecht
1   Aus der Klinik für Innere Medizin, Abteilung Blutgerinnung, Universität Utrecht (Niederlande)
,
W. L Oosterbaan van Lit
1   Aus der Klinik für Innere Medizin, Abteilung Blutgerinnung, Universität Utrecht (Niederlande)
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Publication Date:
26 June 2018 (online)

Zusammenfassung

Die Frage, ob Thromboplastin aus menschlichem Hirngewebe eine eiweißhaltige Substanz ist oder nicht, wurde neuerdings untersucht. Nach Deutsch und Mitarb. (5) enthält humanes Hirnthromboplastin Eiweiß im Widerspruch mit früheren von Hecht md Mitarb. (17) mit Kaninchenhirn erhaltenen Befunden.

Die Ergebnisse der gegenwärtigen Nachuntersuchung mit menschlicher Hirnlubstanz waren:

1. Die von Deutsch beschriebene Spaltung des Thromboplastins in eine Lipoidund )ine Eiweißkomponente unter Verwendung von Pyridin konnte nicht bestätigt verden.

2. In Deutschs sog. Eiweißfraktion konnten kleine Mengen von ungefähr 15 verschiedenen Aminosäuren mit Hilfe zweidimensionaler Chromatographie nach Hydro y se nachgewiesen werden. Diese sind auch in der Lipoidfraktion und in allen bei der Reinigung des Thromboplastins erhaltenen Waschflüssigkeiten und in den Pyridinextrakten, die der Entfernung der Lipoide aus der Eiweißfraktion dienen sollten, anwesend.

3. Gereinigtes Thromboplastin und dessen beide Fraktionen geben negative Biuretreaktionen; analytische Einzelheiten und die Untersuchung mit Hilfe der Polyacrylamidelektrophorese sprachen nicht für das Vorliegen von Eiweiß.

4. Deutschs analytische Resultate bzgl. der »Eiweiß«-Eraktion konnten nicht bestätigt werden.

5. Es wurden von dem Thromboplastin, dessen Lipoidund Eiweißfraktion sowie von allen Waschflüssigkeiten qualitativ identische Chromatogramme erhalten. Einund zweidimensionale Papier Chromatographie, Kieselgeldünnschicht Chromatographie und Trikomplexfärbung wurden verwendet.

6. Die nach Hydrolyse Aminosäuren liefernde Fraktion konnte isoliert und analysiert werden.

7. Es konnte jedoch nicht mit Sicherheit entschieden werden, ob die kleinen Mengen Aminosäuren liefernde Substanz (en) als Verunreinigungen von dem ursprünglich wässerigen Gewebeextrakt aus Hirnsubstanz, die nicht vollständig entfernt werden konnten, stammen, oder als molekuläre Bestandteile von Phospholipidmolekülen auf gef aßt werden müssen. Bis jetzt scheint die erstgenannte Auffassung wahrscheinlicher zu sein.

 
  • Literatur

  • 1 Bidwell E, Biggs R. Development of platelet-like activity on storage of crude egg phospholipid. J. Physiol. (Lond) 138: 37-38 1957;
  • 2 Biezenski J. J. A simple chromatographic technique for removal of non-lipid contaminants from lipid extracts. J. Lipid Res. 03: 120 1962;
  • 3 de Bungenberg H. GJong. Improved detection of phosphatides on paper chromatograms with a mixed staining solution. Effect of contaminating substances in the paper. II. Proc. kon. ned. Akad. Wet. B. 64: 458 1961;
  • 4 Chargaff E, Moore D. H, Bendich A. Ultracentrifugal isolation from lung tissue of a macromolecular protein component with thromboplastic properties. J. biol. Chem. 145: 593 1942;
  • 5 Deutsch E, Irsigler K, Lomoschitz H. Studien über Gewebsthromboplastin. 1. Reinigung, chemische Charakterisierung und Trennung in einen Eiweißund Lipoidanteil. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg) 12: 12 1964;
  • 6 Fischer A, Hecht E. Über die chemische Natur des Lipoidfaktors bei der Blutgerinnung. Biochem. Z. 269: 115 1934;
  • 7 Flynn J. E, Coon R. W. Purification and isolation of certain intermediates formed prior to the activation of prothrombin. Amer. J. Physiol. 175: 289 1953;
  • 8 Folch J, Lees M, Sloane-Stanley G. H. A simple method for preparation of total pure lipid extracts from brain. Fed. Proc. 13: 209 1954;
  • 9 Gluck L, Kulovich M. V, Brody S. J. Rapid quantitative measurement of lung tissue phospholipids. J. Lipid. Res. 07: 570 1966;
  • 10 Hecht E. Studien über den lipoiden Aktivator der Blutgerinnung. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg) 01: 3 1957;
  • 11 Hecht E. Colour reactions in chromatography. Clin. chim. Acta. 13: 506 1966;
  • 12 Hecht E. Lipids in Blood Clotting. Charles C. Thomas, Springfield, Ill., U. S. A; 1965
  • 13 Hecht E. Chemical nature of human brain thromboplastin. Nature (Lond) 214: 197 1967;
  • 14 Hecht E. In Vorbereitung. 1966
  • 15 Hecht E. Unveröffentlichte Beobachtung..
  • 16 Hecht E, Mink C. h. Zur Methodik der Ninhydrinreaktion und Papierchromatographie im Zusammenhang mit Untersuchungen über gerinnungsphysiologisch interessierende Phosphatide. Biochim. biophys. Acta. 08: 64 1952;
  • 17 Hecht E, Cho M. H, Seegers W. H. Thromboplastin: nomenclature, and preparation of protein free material different from platelet factor 3 or lipid activator. Amer. J. Physiol. 193: 584 1958;
  • 18 Howell W. H. The role of antithrombin and thromboplastin (thromboplastic substance) in the coagulation of blood. Amer. J. Physiol. 29: 187 1911;
  • 19 Howell W. H. Theories of blood coagulation. Physiol. Rev. 15: 435 1935;
  • 20 Irsigler K. Chemical requirements of tissue thromboplastin, 12th Annual Symp. on Blood, Detroit, Ill., Rochester, Minn. U. S. A; January 1964
  • 21 Irsigler K. Human brain thromboplastin. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg) 13: 433 1964;
  • 22 Laki K. Chemistry of prothrombin and some of its reactions. Physiol. Rev. 34: 730 1954;
  • 23 Lalci K, Kominz D. E, Symonds P, Lorand L, Seegers W. H. The amino acid composition of bovine prothrombin. Arch. Biochem. 49: 276 1954;
  • 24 Lewis J. H, Ferguson J. H. Thrombinformation, I. The role of calcium, serum Ac-globulin and tissue thromboplastin. J. clin. Invest. 27: 778 1948;
  • 25 Marinetti G. V, Stotz E. Chromatography of phosphatides on silicic acid impregnated paper, Biochim. biophys. Acta. 21: 168 1956;
  • 26 Mertz E. T, Seegers W. H, Smith H. P. Prothrombin, thromboplastin and thrombin: Quantitative interrelationships. Proc. Soc. exp. Biol. (N. Y) 42: 604 1939;
  • 27 Miller K. D, Seegers W. H. The preparation of a carbohydrate fraction from prothrombin and its chemical nature. Arch. Biochem. 06: 398 1956;
  • 28 Morawitz P. Beiträge zur Kenntnis der Blutgerinnung, Dtsch. Arch. klin. Med. 79: 1 1904;
  • 29 Owren P. A. The Coagulation of Blood. Investigation on a New Clotting Factor. Johan Grundt Tamm Forlag, Oslo 1947. oder Acta med. scand. 1947 Suppl. 194.
  • 30 Quick A. J. The Hemorrhagic Diseases and the Physiology of Hemostasis. Charles C. Thomas, Springfield, Ill., U. S. A; 1942
  • 31 Quick A. J, Hussey C. H. Influence of concentration of thromboplastin on prothrombin time of human and dog plasma. Proc. Soc. exp. Biol. (N. Y) 76: 732 1951;
  • 32 Quick A. J, Stefanini M. Nature of action of the labile factor in formation of thrombin. Amer. J. Physiol. 160: 572 1950;
  • 33 Slotta K. H, Deutsch E. Thromboplastic activity of split products of phosphatidyl ethanolamine. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg) 04: 283 1960;
  • 34 Smink D. A, Prins H. K. Hereditary and aquired blood factors in the negroid population of Surinam, Trop, geogr. Med. 17: 236 1965;
  • 35 Stahl E. Dünnschicht-Chromatographie. Ein Laboratoriumshandbuch. Springer, Berlin: 1962
  • 36 Stekelenburg van G. J. 12½ hour chromatogram. Technicon Instr. Comp. LTD, 4th Amino acid Colloquium; London: Jan. 3, 1966
  • 37 Wagner H, Hörhammer L, Wolff P. Dünnschichtchromatographie von Phosphatiden und Grlykolipiden. Biochem. Z. 334: 175 1961;