식용달팽이 β - Galactosidase의 정제와 생화학적 특성

윤경영; 김광수

주제분류

...

저널정보

저자정보

이용수
내서재: 0

내서재에 추가
되었습니다. 내서재에서
삭제되었습니다.

이 논문의 연구 히스토리 (2)

2002

식용달팽이 β - Galactosidase의 정제와 생화학적 특성

윤경영 , 김광수 한국식품영양과학회지 2002.01 학술저널

2000

식용달팽이로부터 β -Galactosidase의 정제

윤경영 , 강미정 , 황경아 외 4명 동아시아식생활학회 학술발표대회논문집 2000.04 학술대회자료

이 논문의 후속연구가 궁금하신가요?
연관 학술논문 또는 학술발표를 통해 보다 발전된 연구결과를 확인하실 수 있습니다.
이 논문의 연구 히스토리 확인하기

초록·키워드

오류제보하기

달팽이 내장을 마쇄, 추출, 염석 및 투석 후 얻은 조효소액을 두 번의 이온교환 크로마토그래피 및 두 번의 겔여과 크로마토그래피를 거쳐 최종적으로 얻은 β-galactosidase의 비활성도는 18.8 units/mg protein이었고, 정제도는 31.3배, 수율은 20.8%이었다. β-Galactosidase의 분자량을 측정하기 위해 겔 여과와 전기영동을 실시한 결과, native molecular weight가 약 144,000으로, SDS-PAGE 결과, 약 72,000으로 나타나 이 효소는 동일한 polypeptide로 구성된 dimer로 추측되었으며, 등전점은 pI 4.1이었다. β-Galactosidase의 최적 pH와 온도는 각각 pH 3.0과 60℃로 측정되었으며, pH 2.0～8.0에서 80%이상의 효소 활성을 나타내었고, 온도 30～50℃에서 안정하였다. 모든 금속이온과 fructose, glucose, galactose, maltose 및 xylose는 β-galactosidase의 저해제로 작용하였다.

The β-galactosidase was purified from the internal organs of edible snail by fractionation with ammonium sulfate, ion exchange chromatography on DEAE-Sephadex, Mono Q HR 5/5 and gel filtration on Sephacryl S-200, Superose 12 HR 10/30 chromatography. The specific activity of the purified β-galactosidase was 18.8 units/mg protein with 31.3 purification fold from crude extract. The β-galactosidase had native molecular weight of 144,000 dalton and was composed of two subunits of 72,000 dalton. The isoelectric point of the enzyme was determined 4.1. This enzyme was the most active at pH 3.0 and 60℃, and was stable in the pH range 2.0～8.0 and below 50℃. The enzyme was inhibited by metal ions and sugars such as fructose, glucose, galactose, maltose and xylose.