L'action de l'iode sur le tryptophane dans les protéines et a l'état libre

https://doi.org/10.1016/0006-3002(48)90014-6Get rights and content

Résumé

  • 1.

    1. L'ioduration de la caséine et de la thyroglobuline dans diverses conditions provoque une diminution progressive de la teneur en tryptophane de ces protéines, déterminée par la méthode de Lugg, dont l'application aux protéines iodées a été réalisée. Les faits observés peuvent traduire soit la formation d'un dérivé iodé du tryptophane, soit l'oxydation de cellui-ci.

  • 2.

    2. La désioduration au moyen du stannite de sodium des protéines halogénées libère de la tyrosine et de la monoiodotyrosine à partir de la diiodotyrosine. Elle ne fait, par contre, pas réapparaître de tryptophane. Il est donc très peu probable que les iodoprotéines renferment un dérivé iodé de celui-ci.

  • 3.

    3. Le tryptophane traité par l'iode en solution neutre ou faiblement alcaline est oxydé sans donner naissance préalablement à un dérivé de substitution, car la totalité de l'halogène réagissant est réduit en acide iodhydrique. Il y a tout lieu d'admettre qu'il en est de même dans les protéines, dont la tyrosine et l'histidine sont, dès lors, les seuls acides aminés dont celle-ci renferment en quantité importante des dérivés iodés après action de l'halogène.

Abstract

  • 1.

    1. The iodination of casein and thyroglobulin under various conditions results in a progressive diminution of the tryptophan contents as estimated by Lugg's method, the application of which to iodinated proteins has been worked out. The observations can be explained in terms of either an iodinated derivative of tryptophan or its oxidation.

  • 2.

    2. The de-iodination of halogenated proteins by sodium stannite liberates tyrosine and monoiodotyrosine from di-iodotyrosine, but the reaction does not liberate any tryptophan from iodoproteins. It is thus improbable that these proteins contain an iodo-tryptophan.

  • 3.

    3. Tryptophan treated with iodine in neutral or slightly alkaline solutions is oxidised without previous substitution, the iodine being reduced quantitatively in hydriodic acid. This is most likely to happen also in proteins, in which tyrosine and histidine are the only amino acids liable to be iodinated in important amounts.

Zusammenfassung

  • 1.

    1. Die Jodierung des Caseins und Thyreoglobulins unter verschiedenen Bedingungen verursacht eine fortschreitende Verminderung des Tryptophangehaltes dieser Eiweisskörper. Der Tryptophangehalt wurde mit der Methode von Lugg bestimmt, deren Anwendung auf jodierte Eiwesskörper ausgearbeitet wurde. Die Wahrnehmungen können entweder als Bildung eines jodhaltigen Tryptophanderivats oder als Oxydation des Tryptophans interpretiert werden.

  • 2.

    2. Die Dejodierung halogenierter Eiweisskörper mit Hilfe von Natriumstannit setzt, wenn von Dijodtyrosin ausgegangen wird, Tyrosin und Monojodtyrosin frei. Dabei erscheint jedoch Tryptophan nicht wieder. Es ist deshalb wenig wahrscheinlich, dass die Jodeiweisse ein jodhaltiges Derivat des Tryptophans enthalten.

  • 3.

    3. Tryptophan, das in neutraler oder schwach alkalischer Lösung mit Jod behandelt wurde, wird oxydiert, ohne dass daraus erst ein Substitutionsderivat entsteht; die Gesamtmenge des reagierenden Halogens wird nämlich zu Jodwasserstoffsäure reduziert. Man kann ziemlich sicher annehmen, dass es in den Eiweisskörpern auch so ist. Tyrosin und Histidin sind also die einzigen Aminosäuren in Eiweisskörpern, deren jodhaltige Derivate nach Halogeneinwirkung in bedeutenden Mengen in Eiweisskörpern vorkommen.

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