Abstract
Aus Bäckerhefe wurden mit Hilfe einer neuen, einfachen Extraktionsmethode und durch Chromatographie der Extrakte an Ionenaustauschersäulen zwei Hämoprotein-Fraktionen mit Cytochrom-c-Aktivität gewonnen. Die mengenmäßig überwiegende, deren Eisengehalt 0,37% betrug, zeigte eine etwas höhere katalytische Aktivität im Bernsteinsäureoxydase-System als das aus Herzmuskel von Pferden isolierte Cytochrom-c. Diese Fraktion wurde für die Bestimmung der Anordnung der Aminosäuren in der Nachbarschaft der prosthetischen Gruppe verwendet. Die ermittelte Aminosäuresequenz, Phe-Lys-Thr-Arg-CyS-Glu-Leu-CyS-His-Thr-[Val, Glu], stimmt mit früher aufgeklärten homologen Sequenzen in Vertebraten- und Insekten-Cytochromen bezüglich des Abstandes ber beiden Halbcystinreste voneinander und der diesen benachbarten lage eines Histidin-und eines anderen basischen Restes überein, unterscheidet sich von ihnen jedoch in mancher anderer Hinsicht.
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Tuppy, H., Dus, K. Eine Untersuchung über Cytochrom-c aus Hefe. Monatshefte für Chemie 89, 407–417 (1958). https://doi.org/10.1007/BF00898763
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF00898763