Die Proteinase und die Aminopolypeptidase der Mitteldarmdrüse von Helix pomatia L.

Zusammenfassung

• 1. Die im Glyzerinextrakt der Mitteldarmdrüsen enthaltene, bei p_H = 5,5 optimal wirkende Proteinase wird von H₂S, HCN, Cysteinchlorhydrat und reduziertem Glutathion sehr gut aktiviert. Dagegen wird das Enzym nicht von l-Cystin aktiviert, die Disulfidform wirkt also nicht als Aktivator, nur die Sulfhydrylform.

• 2. Die relativ stärksten Aktivierungen wurden mit Extrakten deracetonbehandelten Mitteldarmdrüsen durch Zookinaselösung und durch reduziertes Glutathion erhalten, was dadurch bedingt sein muß, daß die Acetonbehandlung eine Auswaschung des natürlichen Aktivators bewirkt.

• 3. Die Proteinase besitzt also die charakteristischen Eigenschaften des Kathepsins und muß infolgedessen als Kathepsin aufgefaßt werden.

• 4. Keine andere Proteinase wurde in der Mitteldarmdrüse angetroffen.

• 5. Der Kropfsaft und Extrakte der Mitteldarmdrüsen sowie der acetonbehandelten Mitteldarmdrüsen spalten d,l-Leucylglycylglycin. Sie enthalten also eine Aminopolypeptidase.

• 6. Die Aminopolypeptidase spaltet nur die l-Form, nicht aber die d-Form des Leucylglycylglycins. Die razemische Form wurde ungefähr zur Hälfte gespaltet.

• 7. Das [H^.]-Optimum der Aminopolypeptidase liegt bei p_H=7,6.

• 8. Durch H₂S konnte eine vollständige, durch HCN eine sehr weitgehende Hemmung der Aminopolypeptidase erreicht werden.

• 9. Beinahe ebenso stark wird der Peptonabbau durch den Extrakt der acetonbehandelten Mitteldarmdrüsen von H₂S und HCN gehemmt. Da auch die [H^.]-Optima des Peptonabbaus und der Spaltung des Leucylglycylglycins beinahe zusammenfallen, ist es ersichtlich, daß beim Peptonabbau die Aminopolypeptidase die Hauptrolle spielen muß.

• 10. Der Peptonabbau durch den Kropfsaft wurde von H₂S vollständig gehemmt. Die Aminopolypeptidase scheint also hier eine noch mehr dominierende Rolle zu spielen.